Publisher's Synopsis
Enzyme sind die spezifischen Katalysatoren von nahezu allen physiologischen Reaktionen. Anhand von Untersuchungen moglichst einfacher Enzym- bzw. Enzymmodell-Systeme, die nur aus einem einzigen Enzym und dessen Substraten bestehen, wird nachgewiesen, dass derartige minimale Systeme in der Lage sind, nichtlineares dynamisches Verhalten zu zeigen. Die Dynamik von verschiedenen Enzym- und biomimetischen Enzymmodell-Systemen unter raumlich homogenen Bedingungen wird im Detail untersucht. Die mechanistischen Ursachen der Nichtlinearitaten werden herausgearbeitet und es wird gezeigt, dass nichtlineares dynamisches Verhalten in minimalen Enzymsystemen kein Zufallsprodukt ist, das durch die zugrundeliegenden Mechanismen hervorgerufen wird. Stark gedampfte Oszillationen wurden in Zellextrakten ebenfalls beobachtet, was auf ein Auftreten dieses dynamischen Verhaltens in vivo hindeuten kann. Es konnte gezeigt werden, dass nichtlinearem dynamischen Verhalten in derartig einfachen Systemen auch physiologische Bedeutung zukommt, so schutzt oszillierendes Verhalten in der Peroxidase-Oxidase-Reaktion das Enzym vor Zerstorung durch die Reaktionsintermediate. Schliesslich werden Experimente vorgestellt, in denen der Ubergang von raumlich-homogenen zu kompartimentierten Systemen berucksichtigt wird. So kann nichtlineares dynamisches Verhalten auch in membrangebundenen Enzymmodell-Systemen beobachtet werden.
